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Biologie Molécules Divisions Génétique Évolution Cellule  

Chapitre 2
Organisation moléculaire des structures du vivant

 

 

Protéines

Les protéines sont des polymères d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Les protéines contiennent généralement plus de 100 acides aminés. Les molécules plus petites sont appelées peptide (moins de 20 acides aminés) ou polypeptide (20 à 100). L'ordre des acides aminés d'une protéine est donné par le génome et constitue la structure primaire. Les protéines contiennent toutes du carbone, de l'oxygène, de l'hydrogène et de l'azote. Plusieurs contiennent également du phosphore et du soufre.

 

 

À l'aide des 20 acides aminés disponibles, on peut faire une multitude de protéines différentes. Par exemple, si on voulait fabriquer au hasard la sous-unité α de l'hémoglobine, on aurait une chance sur 20141.

 

20141, ça fait 10 à quelle puissance?

 

(tapez 20^141 dans Google)

 

protéines(myoglobine)
 

Un exemple de protéine, la myoglobine

(Wikipedia)

 

 

Acide aminé

 

Les acides aminés sont les unités de base des protéines. Bien que dans la nature, il existe plus de 100 acides aminés (certains ont été retrouvés sur des météorites), seulement une vingtaine sont essentiels. Dans les cellules, les acides aminés peuvent être à l'état libre ou sous forme de peptides ou de protéines. Les acides aminés ont tous la même structure de base : une fonction amine (-NH2) et fonction acide carboxylique (-COOH). Le radical (R) est une chaîne de carbone qui varie d'un acide aminé à l'autre. Les acides aminés sont classés selon les propriétés de cette chaîne latérale en quatre groupes : acide, basique, hydrophile (polaire) et hydrophobe (apolaire).

 

 
acide aminé
 

Structure de base d'un acide aminé. R = radical

(Wikipedia)

 

 

 
width="473"
 

Principaux acides aminés

(http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.107.b3/

content/images/14B_detail_elongation_acides_amines.jpg)

 

 

Liaison peptidique

 

Une liaison peptidique est une liaison covalente entre un atome de carbone et un atome d'azote de deux acides aminés consécutifs. Cette liaison est le résultat de la réaction entre la fonction carboxyle (-COOH) du premier acide aminé et la fonction amine (-NH2) du second. Elle libère une molécule d'eau.

 

Par exemple : L'aspartame est un peptide produit de la liaison de deux acides aminés.

 

Quelle est l'utilité de l'aspartame dans l'industrie alimentaire?
liaison peptidique
 

Liaison peptidique

(Wikipedia)

 

 
Liaison peptidique
 

Liaison peptidique (montrant l'origine de la molécule d'eau)

(Anne-Marie Bernier)

 

Structure des protéines

 

Il existe 4 niveaux de structuration des protéines :

 

 

Structure primaire

 

La suite des acides aminés d'une protéine constitue sa structure primaire. Le premier acide aminé de la séquence est celui qui détient une extrémité amine libre (extrémité N-terminale). Le dernier acide aminé est celui qui présente une extrémité carboxyle libre (C-terminale). Les protéines ne demeurent généralement pas avec leur structure primaire, elles se tordent et se replient en structures plus complexes.

 

Comment une simple mutation qui modifie un seul acide aminé entraîne-t-elle l'anémie à hématies falciformes?
Structure primaire
 

Structure primaire

(http://images.encarta.msn.com/xrefmedia/fencmed/targets/illus/ilt/T014283A.gif)

 

 

Structure secondaire

 

Chez la plupart des protéines, on retrouve certaines parties enroulées ou pliées de manière répétitive qui constituent la structure secondaire.

 

 

Hélice α

 

Lorsque le squelette carboné de la protéine adopte un repliement hélicoïdal périodique (comme un Slinky ou un fil de téléphone), on parle d'hélice alpha. Des liaisons hydrogène (en vert sur la figure qui suit) permettent le maintien de la structure secondaire. Les chaînes latérales des acides aminés sont localisées en périphérie de l'hélice et pointent vers l'extérieur.

 

 
hélice alpha
 

Hélice alpha

(Wikipedia)

 

 

Brin et feuillet plissé β

 

Lorsque certaines régions de la chaîne polypeptidique se replient de manière parallèle en formant des régions planes pliées en accordéon, on parle alors de feuillet plissé bêta. Les feuillets plissés bêta peuvent être antiparallèles (les deux brins de la chaîne polypeptidique sont parallèles et de sens opposés) ou parallèles (les deux brins de la chaîne sont parallèles et dans le même sens). Ils sont maintenus en place grâce à des liaisons hydrogène.

 

 
feuillet bêta
 

Feuillet bêta

(http://www.rothamsted.ac.uk/notebook/courses/guide/images/sheet.gif)

 

 

Autres structures secondaires

 

Lorsque la conformation d'une partie de la protéine n'est ni une hélice alpha, ni un brin bêta, on dit qu'elle adopte une conformation en pelote statistique non périodique (random coil).

 

 
Structure secondaire
 

Structures secondaires (rose : hélices alpha, jaune : brins bêta,

bleu : coudes et blanc : pelotes statistiques non périodiques)

(http://www.chembio.uoguelph.ca/educmat/phy456/gif/ldh001.gif)

 

 

Structure tertiaire

 

La structure tertiaire d'une protéine correspond à sa structure tridimensionnelle dans l'espace. Elle est très importante pour sa fonction. L'emploi d'agent dénaturant affecte la structure tertiaire des protéines qui perdent alors leur fonction (elles sont alors dénaturées).

 

 

La structure tertiaire d'une protéine dépend de sa structure primaire et de son environnement (solvant, force ionique, viscosité, concentration, etc.). Par exemple, une protéine soluble dans l'eau devra être dans un environnement aqueux pour adopter sa structure tridimensionnelle tout comme une protéine membranaire aura besoin d'un environnement lipidique pour adopter sa structure tertiaire.

 

 

La structure tertiaire est maintenue par différentes interactions : interactions covalentes (ponts disulfures) interactions électrostatiques (liaisons ioniques, liaisons hydrogènes) interactions de Van der Waals et interactions avec le solvant et l'environnement (ions, lipides...) entre les différentes parties de la protéine.

 

 
Structure tertiaire
 

Structure tertiaire

(http://culturesciences.chimie.ens.fr/Nobel_2004_breve_ubiquitine.gif)

 

 

Structure quaternaire

 

Lorsque 2 ou plusieurs sous-unités polypeptidiques sont associées dans une protéine, on parle alors de structure quaternaire. Les sous-unités sont reliées par des liaisons non covalentes (liaison H, liaison ionique, interactions hydrophobes) et parfois des ponts disulfures. L'hémoglobine est un exemple de protéine ayant une structure quaternaire. Elle est constituée de 4 sous-unités : 2 sous-unités α (de 141 acides aminés) et 2 sous-unités β (de 146 acides aminés).

 
Hémoglobine
 

Structure quaternaire de l'hémoglobine

(chaque couleur représente une sous-unité)

(http://www.ens-lyon.fr/DSM/magistere/projets_biblio/

2002/cmichel/images/hhemo_rib1.jpg)

 

 
protéiness">
 

Structures des protéines

 

 
   

Protéome

 

Le protéome est l'ensemble des protéines produites par un génome (chez l'humain environ 60 000) dans des conditions données, à un moment donné. Il provient de la traduction du génome en protéines. Cette traduction varie d'un moment à l'autre dans la vie d'une cellule. L'étude du protéome est un des nouveaux défis de la biotechnologie.

 

 
protéome

Protéome

(http://interstices.info/upload/proteomique/genes-proteome4.jpg)

 

 

Alimentation

 

Les protéines se retrouvent principalement dans le lait et les produits laitiers, la viande, le poisson, les oeufs, le pain, les pâtes, le riz, les pommes de terre, les légumes secs et autres céréales. La digestion des protéines débute dans l'estomac. Les protéines y sont hydrolysées en polypeptides puis en acides aminés grâce à des enzymes protéolytiques comme la pepsine qui est la seule à pouvoir digérer le collagène. La digestion se poursuit dans le duodénum et presque tous les acides aminés sont absorbés par le tube digestif.

 

Quelles sont les principales enzymes protéolytiques impliquées dans la digestion chez l'humain?

Fonctions

 

Les protéines peuvent avoir plusieurs fonctions :

 

  • Catalyse (les enzymes catalysent les réactions biochimiques)
  • Transport (par exemple, l'hémoglobine transporte l'oxygène et le gaz carbonique dans le sang)
  • Communication (des hormones comme l'insuline permettent de transporter un message à travers tout le corps)
  • Signalisation (des protéines sont impliquées dans le chimiotactisme)
  • Régulation du pH (plusieurs protéines plasmatiques, dont l'albumine, jouent un rôle de tampon)
  • Mouvement (l'actine et la myosine sont des protéines contractiles retrouvées dans les muscles)
  • Reconnaissance (les immunoglobulines permettent au système immunitaire de reconnaître les molécules étrangères)
  • Structure (des protéines du cytosquelette permettent de maintenir la structure des cellules)

 

 

Types de protéines

 
On peut catégoriser les protéines en type fibreuse ou globulaire selon leur structure et leur fonction.  

Protéines fibreuses

 

Les protéines fibreuses forment des filaments, sont généralement insolubles dans l'eau et jouent un rôle structurel et constitutif. L'épiderme, les poils et les ongles contiennent de la kératine. Les tissus conjonctifs tels le cartilage contiennent du collagène (la principale protéine chez l'humain). On retrouve de l'élastine dans les tissus conjonctifs des vaisseaux sanguins. On en retrouve également dans les toiles d'araignée.

 

Quelles sont les utilisations

" cosmétiques " du collagène et de la kératine?

kératine
 

Kératine

(http://www.ppti.com/images/keratin.gif)

 

 
collagène
 

Collagène

(http://medinfo.ufl.edu/pa/chuck/summer/handouts/images/collagen.jpg)

 

 
élastine
 

Élastine

(http://www.ppti.com/images/elastin.gif)

 

 

Les protéines fibreuses n'ont généralement qu'un type de structure secondaire (hélice alpha) et n'ont pas de structure tertiaire. Elles peuvent avoir une structure quaternaire (le collagène par exemple qui contient 3 sous-unités). On les appelle également protéines structurales.

 

Protéines globulaires

 

Les protéines globulaires sont plus compactes et sphériques que les protéines fibreuses. Elles sont généralement solubles dans l'eau, mobiles et chimiquement actives. Elles jouent différents rôles physiologiques dans l'organisme. Elles peuvent agir comme des enzymes et catalyser des réactions biochimiques (amylase salivaire par exemple), elles peuvent être des hormones et transporter des messages dans l'organisme (insuline par exemple), elles peuvent transporter des molécules (hémoglobine par exemple) ou simplement constituer une réserve d'acides aminés (albumine de l'oeuf). On les appelle souvent protéines fonctionnelles (par opposition à structurales). Elles peuvent avoir les deux types de structure secondaire et ont nécessairement une structure tertiaire. Elles peuvent avoir une structure quaternaire.

 

 
 

Protéine globulaire (hexokinase)

(http://parasitol.wkhc.ac.kr/image/biomol/hexoki.gif)

 

 

Dénaturation des protéines

 

Les protéines sont très sensibles aux changements de température et de pH. Ces changements peuvent entraîner une modification de la structure tertiaire ce qui affecte grandement les fonctions des protéines surtout lorsque le site actif est affecté. Le site actif est l'endroit où le substrat de l'enzyme vient se fixer.

 

Plusieurs conditions peuvent causer la dénaturation des protéines :

  • Chaleur : l'agitation thermique peut provoquer la rupture des liaisons hydrogène responsables de la structure de la protéine.
  • pH : l'acidité ou l'alcalinité extrême vont perturber les interactions ioniques qui stabilisent les protéines.
  • Solvant : le changement du solvant peut modifier la structure tertiaire des protéines. Par exemple, une chaîne polypeptidique se modifie pour présenter ses parties hydrophobes vers l'extérieur si on place une protéine dans un solvant hydrophobe.
  • Présence de détergents : la présence de détergents peut interférer avec les interactions protéine-solvant.

 

 

Heureusement, la plupart des dénaturations sont réversibles. Lorsqu'une dénaturation est irréversible, la protéine ne peut plus reconstituer sa structure tertiaire (la cuisson d'un blanc d'oeuf par exemple).

 

 
dénaturation
 

Dénaturation

(http://www.sp.uconn.edu/~bi107vc/images/mol/denaturation.gif)

 

 

Pourquoi le blanc d'oeuf coagule-t-il lorsqu'on le chauffe? Et pourquoi ne revient-il pas liquide lorsqu'on le refroidit? La réponse à ces questions a rapport avec les interactions entre les acides aminés des protéines de l'oeuf. Réponse complète sur ce site.

Regardez aussi cette animation.

 

 
   

Enzymes

 

Une enzyme est une protéine (ou ARN dans le cas des ribozymes) qui permet d'accélérer les réactions biochimiques du métabolisme qui se déroulent dans les cellules ou à l'extérieur de celles-ci. Ce sont des catalyseurs biologiques (biocatalyseurs). Les enzymes sont très efficaces à faible concentration et elles se retrouvent généralement intactes à la fin de la réaction. Elles sont spécifiques (ne catalysent généralement qu'une réaction biochimique). La nomenclature des enzymes se compose souvent d'un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivit du suffixe " ase ". Bien souvent, les enzymes sont intégrées à la membrane ce qui permet de réaliser une série de réactions un peu comme une chaîne de montage dans une usine.

 

Pourquoi ne peut-on pas faire de Jello avec de l'ananas frais?

Site actif

 

Le site actif désigne la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Chaque enzyme « reconnaît » spécifiquement une ou plusieurs molécules de substrat grâce à des sites de reconnaissance et de fixation situés à sa surface.

 

 

Classification des enzymes

 

Les enzymes sont classées en 8 principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :

  • oxydoréductases (catalysent les réactions d'oxydoréduction en transférant des ions H+ et des électrons)
  • transférases (catalysent le transfert de fonctions chimiques d'une molécule à une autre de manière spécifique)
  • hydrolases (catalysent les réactions d'hydrolyse d'esters; on rencontre des hydrolases dans les lysosomes des cellules)
  • lyases (brisent diverses liaisons chimiques par d'autres voies que l'hydrolyse et l'oxydation, formant souvent une nouvelle double liaison ou un nouvel anneau)
  • isomérases (catalysent les changements au sein d'une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l'un de ses isomères)
  • ligases et synthétases (catalysent la jonction de deux molécules par de nouvelles liaisons covalentes)
  • nucléases (coupent les liaisons phosphodiesters des brins d'acide nucléique entre deux nucléotides)
  • protéases (coupent les liaisons peptidiques des protéines)

 

On utilise des enzymes (cellulases) pour " user " prématurément les jeans. Comment cela fonctionne-t-il?

Activité enzymatique

 

Énergie d'activation

 

Les enzymes permettent d'abaisser l'énergie d'activation et permettent ainsi que la réaction puisse se dérouler dans les conditions permettant la vie (dans la cellule ou à proximité de celle-ci).

 

 
enzyme
 

Énergie d'activation

(Anne-Marie Bernier)

 

Mécanisme de réaction enzymatique

 
1-Formation du complexe enzyme-substrats
 

L'enzyme doit en premier lieu se lier avec le ou les substrats au site actif. L'enzyme et le substrat modifient légèrement leur structure selon un mécanisme dit d'ajustement induit qui est semblable à une poignée de main.

 
   
2-Remaniements internes
 

Le complexe enzyme-substrats modifie sa forme, ce qui permet la réaction biochimique en rapprochant les substrats par exemple.

 

 
3-Libération des produits
 

Une fois la réaction réalisée, l'enzyme libère le ou les produits et revient à son état initial, ce qui permet de catalyser une nouvelle réaction.

 

 
enzyme
 

Activité enzymatique

(Anne-Marie Bernier)

 

 

Facteurs influençant la vitesse de réaction

 

De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse d'une réaction enzymatique (qui peut aller jusqu'à des millions de réactions par minute) :

 

 
Concentrations en enzyme, en substrat et en produits
 

Plus on augmente la concentration de substrat, plus la vitesse de réaction va augmenter jusqu'à ce que tous les sites actifs soient occupés (saturation). La seule façon d'augmenter la vitesse de réaction lorsqu'il y a saturation des enzymes est d'augmenter la concentration d'enzyme. Lorsque la concentration de produit est trop élevée, la vitesse de réaction diminue comme dans toute réaction chimique.

 

 
Concentrations en ions métalliques
 

Les ions métalliques tels le zinc, le fer, le magnésium et le cuivre qui sont des cofacteurs essentiels aux réactions biochimiques.

 

 
Caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction
 

Les caractéristiques physico-chimiques telles le solvant, la température et le pH influencent beaucoup les réactions biochimiques. Chaque enzyme a des conditions optimales de température et de pH où la vitesse de réaction est maximale.

 

 
pH optimal
 

pH optimal de différentes enzymes

(http://www.zum.de/Faecher/Materialien/beck/bilder/enzpH.gif)

 

 
Températures optimales
 

Températures optimales de différentes enzymes

(http://academic.brooklyn.cuny.edu/biology/bio4fv/page/temp.gif)

 

 
Inhibiteurs enzymatiques
 

Un inhibiteur enzymatique est une substance qui diminue la vitesse d'une réaction biochimique. Plusieurs médicaments, pesticides ou insecticides sont des inhibiteurs enzymatiques. Les inhibiteurs peuvent être réversibles (par des liaisons faibles) ou irréversibles (se fixent de manière covalente). On trouve deux types d'inhibition : l'inhibition compétitive et l'inhibition non compétitive.

 

 
Inhibition compétitive
 

Un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et tous deux entrent en compétition pour se fixer sur le site actif de l'enzyme. En prenant la place du substrat, il diminue la vitesse de réaction. Pour contrer l'effet d'un inhibiteur compétitif, on peut augmenter la concentration de substrat.

 

 
Inhibiteur compétitif
 

inhibiteur compétitif

(Wikipedia)

 

 
Inhibition non compétitive
 

Un inhibiteur non compétitif se lie à un autre endroit sur l'enzyme que le site actif ce qui entraîne une modification de la conformation de l'enzyme qui diminue ou bloque l'activité enzymatique.

 

 
inhibiteur non compététif
 

Inhibiteur non compétitif

(Wikipedia)

 

 
   
  
   

Animations sur l'activité enzymatique

 

 

Chaperonines (protéines chaperons)

 

Une protéine chaperon est une protéine dont une des fonctions est d'assister d'autres protéines dans l'acquisition de leur structure tertiaire. Plusieurs chaperonines sont des protéines de choc thermique (exprimées en réponse à des variations de température) qui aident à prévenir les dommages potentiellement causés par une perte de fonction suite à une dénaturation.

 

 
Chaperonine

Chaperonine

(http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255prot/mcb3.11.chaperonin.jpg)

 

 

Synthèse des protéines

 

Les protéines sont synthétisées à partir d'acides aminés selon l'information inscrite dans l'ADN d'une cellule et selon les conditions de vie de la cellule. Cette synthèse se fait en deux étapes : la transcription (de l'ADN en ARN messager) et la traduction (de l'ARN messager en protéine). La synthèse se fait un acide aminé à la fois de son extrémité N-terminale (amine) à son extrémité C-terminale (acide). Bien souvent, un gène code pour plusieurs protéines puisqu'une cellule peut fabriquer environ trois fois plus de protéines qu'elle n'a de gènes.

 

 
Synthèse protéique chez les procaryotes
 

Synthèse protéique chez les procaryotes

(Anne-Marie Bernier)

 
Synthèse protéique chez les eucaryotes
 

Synthèse protéique chez les eucaryotes

(Anne-Marie Bernier)

 

 
Structure primaire d'une protéines
 

Structure de base d'une protéine

(Wikipedia)

 

 

Code génétique

 

Le code génétique est un système de concordance entre l'information génétique contenue dans l'ADN, l'ARN et les protéines synthétisées. Le code génétique est un peu comme la grammaire d'un alphabet composé de 4 lettres (A, C, G, U) où chaque mot (acide aminé) est formé de trois lettres. Une protéine correspond alors à une phrase.

 

 

Il existe 64 combinaisons possibles (4³) pour chaque codon (trois nucléotides consécutifs sur l'ARNm). Parmi ces 64 possibilités, une marque le début d'une protéine (codon d'initiation codant pour l'acide aminé méthionine) et trois mettent un point final à la synthèse de la protéine (codon-stop). Aux 60 autres possibilités correspondent 20 acides aminés, un acide aminé pouvant être codé par plusieurs codons (codons synonymes). Cette redondance fait en sorte qu'en moyenne, une mutation génétique sur trois affectant un gène n'entraîne aucune modification de la protéine.

 

 
Code génétique
 

Code génétique

(http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/

content/images/03_code_genetique_xl.jpg)

 

 

Sur notre planète, le code génétique est quasiment universel. Bien que les séquences d'ADN aient bien évolué au cours des millénaires, le système d'encodage est demeuré inchangé depuis peu après l'apparition de la vie sur Terre. Il existe toutefois des exceptions chez les mitochondries et la levure de bière (Saccharomyces cerevisiaie) par exemple où certains codons codent pour d'autres acides aminés que ceux dans le tableau précédent.

 

 

Avant d'aller plus loin, il est important de savoir qu'il existe une complémentarité entre les bases azotées de l'ADN et celles de l'ARN. On compte 5 bases azotées : adénine (A), cytosine (C), guanine (G), thymine (T) et uracile (U). La thymine ne se retrouve que dans l'ADN. Elle est remplacée par l'uracile dans l'ARN. Les trois autres se retrouvent à la fois dans l'ADN et l'ARN. L'adénine et la guanine sont des purines (2 cycles) tandis que la thymine, la cytosine et l'uracile sont des pyrimidines (1 cycle). La guanine et la cytosine sont complémentaires (elles forment 3 ponts hydrogène). L'adénine est complémentaire à la thymine et à l'uracile (formant 2 ponts hydrogène).

 

 
Complémentarité G-C
 

Complémentarité des bases azotées G-C

(http://www.cmbi.ru.nl/gvteach/alg/dnastruc/gc_pair.gif)

 

 
Complémentarité AT
 

Complémentarité des bases azotées A-T

(http://www.cmbi.ru.nl/gvteach/alg/dnastruc/at_pair.gif)

 

 

Transcription

 

La première étape de la synthèse d'une protéine est la transcription d'un gène de l'ADN en une molécule d'ARN messager (ARNm). Cette étape se déroule à l'intérieur du noyau chez les cellules eucaryotes et dans le cytoplasme chez les procaryotes (puisqu'elles n'ont pas de noyau).

 

 

L'ADN est une très longue succession de nucléotides. Cette molécule contient toutes les " recettes " pour la fabrication des protéines. La transcription consiste à faire une copie de la " recette " et de la transporter dans le cytoplasme où l'on fabriquera la protéine. On s'assure ainsi de conserver précieusement les livres de recettes (chromosomes) dans un lieu sûr (le noyau). On peut également, en multipliant les copies, fabriquer un grand nombre de protéines rapidement.

 

 
transcription de l'ADN
 

Transcription de l'ADN en ARNm

(Wikipedia)

 

 

Certaines régions de l'ADN appelées promoteur indiquent le début d'un gène et sont reconnues par l'enzyme responsable de la transcription, l'ARN polymérase (ARN synthétase). Lorsque la cellule a besoin de fabriquer une protéine en particulier, l'ARN polymérase vient se fixer sur le promoteur du gène. Elle va ensuite dérouler la molécule d'ADN, puis séparer ses deux brins. Elle va ensuite assembler les bases azotées en se servant du brin d'ADN comme matrice pour fabriquer une molécule d'ARNm. Derrière elle, les deux brins se réassemblent et l'ADN s'enroule. Lorsque l'ARN polymérase rencontre un codon-stop, elle se sépare de l'ADN et libère l'ARNm.

 

 
Promoteur
 

Représentation graphique d'un promoteur (endroit où l'ARN polymérase se fixe)

(http://schwann.free.fr/mecanisme_mol_dependance_fig7.JPG)

 

 

Chez les procaryotes, l'ARNm peut être traduit par les ribosomes avant même que la transcription ne soit achevée. Ceci leur permet de réagir très rapidement aux changements dans leur environnement.

 

 

Chez les eucaryotes par contre, l'ARNm ne peut pas être utilisé directement, il doit subir une maturation. Les gènes des cellules eucaryotes comprennent des régions codantes (exons) et des régions non codantes (introns). Il faut épisser l'ARNm c'est-à-dire retirer les introns et relier les exons les uns aux autres. La cellule peut " décider " de ne garder que certains exons ce qui permet de fabriquer différentes protéines à partir d'un même gène. Finalement, on ajoute à l'ARNm une coiffe (de 7-méthylguanosine triphosphate) à l'extrémité 5' et une queue polyadénylée (50 à 250 nucléotides d'adénine) à l'extrémité 3'. Ces ajouts visent à protéger l'ARNm d'une dégradation trop rapide dans le cytoplasme. L'ARNm peut alors quitter le noyau en passant par un pore nucléaire et se rendre dans le cytoplasme pour la suite de la synthèse : la traduction.

 

 
Gène eucaryote
 

Représentation d'un gène eucaryote

(Wikipedia)

 

 
épissage
 

Épissage d'un intron. Les exons sont représentés

par des barres bleues et l'intron par un trait noir.

(Wikipedia)

 

 
Animation sur la transcription
Animation sur la transcription
Animation sur la transcription
 

Animations sur la transcription

 

 

Traduction de l'ARNm

 

La seconde étape de la synthèse d'une protéine se nomme traduction. Elle se déroule dans le cytoplasme. Une fois le brin d'ARNm épissé ayant atteint le cytoplasme, il se fixe à un ribosome. Le ribosome est constitué de deux sous-unités (une petite et une grande). La molécule d'ARNm vient se placer entre les deux sous-unités du ribosome qui va assembler les acides aminés selon la séquence de l'ARNm. Le codon AUG, appelé codon d'initiation, va permettre le début de la traduction. Toutes les protéines en construction débutent donc par l'acide aminé méthionine. Cet acide aminé se détachera par la suite de la protéine. Le ribosome va se déplacer sur l'ARNm codon par codon et va, par l'intermédiaire d'un ARN de transfert (ARNt), ajouter un acide aminé à la chaîne protéique à la fois selon l'information contenue dans l'ARNm jusqu'à ce que le ribosome rencontre un codon-stop. Les sous-unités du ribosome se séparent et libèrent l'ARNm et la protéine. Une molécule d'ARNm peut être lue par plusieurs ribosomes simultanément (polyribosome). L'ARNm a une durée de vie très courte et est rapidement dégradé dans le cytoplasme.

 

 
traduction
 

Traduction de l'ARNm en protéines

(Wikipedia)

 

 
polyribosome
 

Polyribosome

(http://www.geneticengineering.org/chemis/Chemis-NucleicAcid/Graphics/Polysome.gif)

 

 

Les protéines nouvellement formées peuvent subir diverses transformations qui seront vues lors de l'étude de la cellule et de ses organites.

 

 
Animation sur la traduction
Animation sur la traduction
Animation sur la traduction
 
       
Animation sur la traduction
Animation sur la traduction
Animation sur la traduction
 

Animations sur la traduction

 

 

Schéma global de la synthèse d'une protéine

(Wikipedia)